为了研究蛋白质磷酸化修饰对马疱疹病毒1型(EHV-1)gD囊膜蛋白高尔基体驻留的影响，通过蛋白质修饰质谱技术鉴定gD囊膜蛋selleckchem白磷酸化位点，利Chemical and biological properties用Overlap PCR技术构建磷酸化位点突变型真核表达质粒pCAGGS-gD-S391A-myc及pCAGGS-gD-S391D-myc,并转染至Hela细胞，经Western blot检测野生型及突变型gD囊膜蛋白表达情况，利用间接免疫荧光技术鉴定gD囊膜蛋白及其突变体的亚细胞定位。质谱结果显示，EHV-1 gD囊膜蛋白的S391位点发生磷酸化修饰；测序结果表明，成功构建模拟磷酸化突变型质粒pCAGGS-gD-S391D-myc及模拟去磷酸化突变型质粒pCAGGS-gD-S391A-myc;间接免疫荧光结果显示，模拟磷酸化突变体gD-S391D-myc与野生型gD-mycGDC-0973研究购买定位情况类似，都驻留于高尔基体；而模拟去磷酸化突变体gD-S391A-myc可转运至细胞膜。S391位点的磷酸化修饰对gD囊膜蛋白驻留于高尔基体起到重要作用，阻断该位点磷酸化修饰可促进gD囊膜蛋白转运至细胞膜，为进一步研究gD高尔基体驻留机制提供参考。